" Der Effekt des pH aufEnzymaktivität "

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" Der Effekt des pH aufEnzymaktivität"

KAPITEL I

EINLEITUNG

1. Hintergrund

Enzyme dienen eine Vielzahl von Funktionen in lebenden Organismen. Sie sind unverzichtbar für Signaltransduktion und Zellregulation,oft über Kinasen und Phosphatasen.Sie erzeugen auchBewegung, mit Myosin hydrolysierenden ATPzu erzeugen Muskelkontraktion und auch bewegte Ladung um die Zelle als Teil des Zytoskeletts.Andere ATPasen in der Zellmembran sind Ionenpumpen inbeteiligt. aktiven TransportEnzyme sind auch in exotischere Funktionen, wie Luciferase Erzeugungs Licht in Glühwürmchenbeteiligt. Viren können auch Enzyme fürInfektionZellen, wie derenthalten HIVIntegrase und reverse Transkriptaseoder für virale Freisetzung aus Zellen, wie das Influenza Virus Neuraminidase

Eine wichtige Funktion von Enzymen in den Verdauungstrakt von Tieren. Enzyme wie Amylasen und Proteasen brechen große Moleküle(Stärke oder Proteine,jeweils) in kleinere, damit sie über den Darm aufgenommen werden. Stärkemoleküle, beispielsweise zu groß sindaus dem Darm absorbiert werden, aber Enzyme hydrolisieren die Stärkeketten in kleinere Moleküle, wie Maltose und schließlich Glucose,die dann aufgenommen werden können. Verschiedene Enzyme verdauen verschiedenen Lebensmittelsubstanzen. Bei Wiederkäuern diehaben, pflanzenfress Diäten  Mikroorganismen im Darm ein anderes Enzym produzieren, Cellulase die Zellulosezellwänden von Pflanzenfasern zu brechen.

Mehrere Enzyme könnenin einer bestimmten Reihenfolge,Schaffung Stoffwechselwegezusammenarbeiten.In einem Stoffwechselweg, nimmt ein Enzymdas Produkt eines anderen Enzyms als Substrat. Nach der katalytischen Reaktion wird das Produkt ging dann auf ein anderes Enzym auf. Manchmal mehr als ein Enzymdas die gleiche Reaktion in parallel katalysieren kann, kann diese komplexere Regulierung ermöglichen: mit beispielsweise einer niedrigen konstanten Aktivität durch ein Enzym vorgesehen wirdsondern einen induzierbaren hoher Aktivität von einem zweiten Enzym.

Enzyme bestimmenwelche Schritte in dieser Wege auftreten. Ohne Enzyme, Stoffwechsel würde weder Fortschritt durch die gleichen Schritte, noch schnell genug seindie Bedürfnisse der Zelle zu dienen. Tatsächlichein Stoffwechselweg wie Glykolyse könntenicht unabhängig von Enzymen existieren. Glucose, kann beispielsweise direkt mitATP reagierenzu phosphoryliert an einem oder mehreren seiner Kohlenstoffatomewerden.In Abwesenheit von Enzymen geschieht dies so langsam wie unbedeutend. Wenn jedoch Hexokinase hinzugefügt wird, weiterhin diese langsamen Reaktionen am KohlenstoffAusnahmedassPhosphorylierung nehmen 6 tritt so schnelldasswenn das Gemisch eine kurze Zeit später getestet, Glucose-6-phosphat finden ist der einzige signifikante Produkt. Folglich hängt das Netz von Stoffwechselwegen in jeder Zelle auf dem Satz von funktionellen Enzymendie vorhanden sind.

2. Zweck

Nach dieser Aktivität Studenten tun könnte die Wirkung des pHWerts auf Enzymaktivitätbeweisen,

3. Nutzen

Studenten werden mehr Verständnis über Enzyme inRegel  und beweisen die Wirkung des pHWerts auf Enzymaktivität.

KAPITEL II
VORSCHAU DER LITERATUR

Enzyme dienen eine Vielzahl von Funktionen in lebenden Organismen. Sie sind unverzichtbar für Signaltransduktion und Zellregulation,oft über Kinasen und Phosphatasen.Sie erzeugen auchBewegung, mit Myosin hydrolysierenden ATPzu erzeugen Muskelkontraktion und auch bewegte Ladung um die Zelle als Teil des Zytoskeletts.Andere ATPasen in der Zellmembran sind Ionenpumpen inbeteiligt. aktiven TransportEnzyme sind auch in exotischere Funktionen, wie Luciferase Erzeugungs Licht in Glühwürmchenbeteiligt. Viren können auch Enzyme fürInfektionZellen, wie derenthalten HIVIntegrase und reverse Transkriptaseoder für virale Freisetzung aus Zellen, wie das Influenza Virus Neuraminidase (Alimuddin, 2003).

Enzyme werden in dereingesetzt chemischen Industrie und anderen industriellen Anwendungenwenn extrem spezielle Katalysatoren erforderlich sind. Im allgemeinenjedoch Enzyme werden in der Anzahl von Reaktionen beschränkt sie sich entwickelt habenzu katalysieren und auch durch ihre mangelnde Stabilität in organischen Lösungsmitteln und bei hohen Temperaturen. Folglich ProteinEngineering istein aktives Forschungsgebiet und betrifft Versuche, neue Enzyme mit neuen Eigenschaftenerstellen, entweder durch rationales Design oder in vitro Evolution. Diese Bemühungen haben sich als erfolgreich begonnen, und ein paar Enzyme wurden jetzt desiged "von Grund" Reaktionen zu katalysierendie auftreteninNatur nicht (Anonim1,2009).

Enzyme sind Proteine die katalysieren. (dh erhöhen die Rate der) chemischen ReaktionenBei enzymatischen Reaktionendie Moleküle sindzu Beginn des Prozessesgenannt, Substrateund das Enzym wandelt sie in verschiedenen Molekülen, genannt die Produkte.Fast alle Prozesse in einer biologischen Zelle benötigen Enzyme in nennenswertem Umfang auftreten. Da Enzyme für ihre Substrate selektiv sind und nur wenige Reaktionen von unter vielen Möglichkeitenbeschleunigen, entscheidet die Menge der Enzyme in einer Zelle produziertwelche Stoffwechselwege in der Zelle auftreten. Wie alle Katalysatoren arbeiten Enzyme durch diesenken Aktivierungsenergie (Ea‡)für eine Reaktion, so dramatisch die Geschwindigkeit der Reaktionerhöhen.meisten Enzymreaktionsgeschwindigkeiten sind millionenfach schneller als die vergleichbarer nicht-katalysierten Reaktionen. Wie bei allen Katalysatoren sind Enzymedurch die Reaktionen nicht verbraucht sie katalysieren, auch nicht dassie Gleichgewicht dieser Reaktionenverändern.Jedoch unterscheidenvonmeisten anderen EnzymenKatalysatoren durch viel spezifischersein. Enzyme sind bekanntetwa 4.000 biochemische Reaktionen zu katalysieren. Einige RNA Molekülegenannt. Ribozyme auch Reaktionen katalysieren, mit einem wichtigen Beispiel sind einige Teile des RibosomsSynthetische Molekülegenannt künstliche Enzyme auch enzymähnliche Katalyse (Anonimangezeigt2.2009)

Enzymaktivitätdurch andere Moleküle beeinflusst werden können. Inhibitoren sind Moleküledie Enzymaktivitätverringern; Aktivatoren sind Moleküledie Aktivitäterhöhen. Viele Medikamente und Gifte sind Enzyminhibitoren. Aktivität wird auch durchbeeinflusst. Temperatur,chemischen Umgebung(zB pH),und die Konzentration des Substrats  Einige Enzyme sind kommerziell beispielsweise bei der Synthese voneingesetzt. AntibiotikaDarüber hinaus verwenden einige Haushaltsprodukte Enzyme biochemische Reaktionen zu beschleunigen(zBEnzyme in biologischen Waschmittel brechen Protein oder Fettflecken aufKleidung; Enzyme in Fleischtenderizern Proteine abbauen, so dass das Fleisch leichter zu kauen) (Kurniasih, M. 1994)

Enzymaktivität = Mol Substrat umgewandelt pro Zeiteinheit = Rate × Reaktionsvolumen.Enzymaktivität ist ein Maß für die Menge an aktivem Enzym vorhanden und ist somit abhängig von den Bedingungen, die festgelegt werdensoll.Die SIEinheit ist die katal,1 Katal = 1 mol s-1,aber dies ist eine übermäßig große Einheit. Eine praktischere und allgemein verwendete Wert ist 1 Enzymeinheit (U) = 1 & mgr; mol min-1.1 U entspricht 16,67 nanokatals.Die spezifische Aktivität eines Enzyms ist eine weitere gemeinsame Einheit. Dies ist die Aktivität eines Enzyms pro Milligramm Gesamtprotein (in umol ausgedrückt min-1mg-1).Spezifische Aktivität ergibt eine Messung der Reinheit des Enzyms. Es ist die Menge des Produkts durch eingebildet. Enzym in einer gegebenen Zeit unter gegebenen Bedingungen pro Milligramm EnzymSpezifische Aktivität ist gleich der Reaktionsgeschwindigkeit durch das Volumen der Reaktions durch die Masse des Enzym unterteilt multipliziert. Die SIEinheit ist Katal kg-1,aber eine praktische Einheit umol mg-1 min-1.Spezifische Aktivität ist ein Maß der Prozessivität Enzym, üblicherweise konstant für ein reines Enzym (Parson. 1974)

Enzyme werden durch Veränderungen in pH beeinflußt. Der günstigste pHWert - der Punktdem das Enzym am aktivsten - als optimaler pH bekannt. Dies ist graphisch in Figur 14 dargestellt

Extrem hohe oder niedrige pHWerte führenRegeleinem vollständigen Verlust der Aktivität fürmeisten Enzyme. pH ist auch ein Faktor bei der Stabilität von Enzymen. Wie bei Aktivität gibt für jedes Enzym ist auch ein Bereich von pH optimale Stabilität.

Der optimale pHWert hängt stark von einem Enzym zum anderen, wieTabelle II zeigt:

Tabelle II: pHWert füroptimale
Enzymaktivität	pHOptimum
Lipase (Pankreas)	8,0
Lipase (Magen)	4,0-5,0
Lipase (Rizinusöl)	4,7
Pepsin	1,5-1,6
Trypsin	7,8-8,7
Urease	7,0
Invertase	4,5
Maltase	6,1-6,8
-Amylase (Pankreas)	6,7-7,0
-Amylase (malz)	4,6-5,2
Catalase	7,0

Zusätzlich zu Temperatur und pHWert gibt es andere Faktoren, wieIonenstärke, die die enzymatische Reaktion beeinflussen können. Jeder dieser physikalischen und chemischen Parameter müssenum für eine enzymatische Reaktion betrachtet und optimiert werdenum genau und reproduzierbar (EZ Eisenmesser . 2005).

Es gibt fünf Möglichkeitendie Enzymaktivität in der Zelle gesteuert.

1. Enzymproduktion (Transkription und Translation von Enzymgenen) können durch eine Zelle als Reaktion auf Änderungen in der Zelle der Umgebung verstärkt oder vermindert werden. Diese Form der Genregulation ist Enzyminduktion und Hemmung (siehegenannt. Enzyminduktion)Zum Beispiel können Bakteriengeworden gegen Antibiotikaresistent wie Penicillin weil Enzyme genannt Beta-Laktamasen induziert werdendass hydrolyse der entscheidende beta-LactamRing innerhalb des penicillinMoleküls. Ein weiteres Beispiel sind Enzyme in der Leber bezeichnet, CytochromP450Oxidasendie inBedeutung Arzneimittelstoffwechselsind.Induktion oder Hemmung dieser Enzyme können WechselwirkungenMedikamentenführen.
2. Enzyme könnenwerden, kompartimentiertmit unterschiedlichen Stoffwechselwege in verschiedenenauftritt. zellulären KompartimentenZum Beispiel Fettsäuren werdendurch eine Gruppe von Enzymenin dassynthetisiert Cytosol, endoplasmatische Reticulum und den GolgiApparat und durch eine andere Gruppe von Enzymenals Energiequelle in das Mitochondrium,durch β-Oxidationverwendet.
3. Enzyme können durchreguliert Inhibitoren und Aktivatorenwerden.Zum Beispiel sind die Endprodukt (en) eines metabolischen PathwayInhibitoren oft für eines der ersten Enzyme des Weges (Regel der erste irreversible Schrittgenannt), engagierte Schrittwodurch die Menge des Endproduktes durch die Wege hergestellt regulieren. Solch ein Regulationsmechanismus wird einbezeichnet, negativer Rückkopplungsmechanismusda die Menge des Endprodukts erzeugt durch seine eigene Konzentration geregelt wird. Negative Rückkopplungsmechanismus kann wirksam die Rate der Synthese von Zwischenmetaboliten einzustellen entsprechend den Anforderungen der Zellen. Dies hilft zuzuteilen Materialien und Energie wirtschaftlich und verhindert die Produktion von überschüssigem Endprodukte. Die Kontrolle der enzymatischen Aktion hilft einezu stabile innere Umgebung in lebenden Organismenhalten.
4. Enzyme können durchgeregelt post-translationale Modifikationwerden.Dies kannumfassen. Phosphorylierung, Myristoylation und GlykosylierungBeispielsweise in der Reaktion auf Insulin,die Phosphorylierung von mehreren Enzymen, einschließlich GlykogenSynthase,hilft die Synthese oderAbbau vonsteuern Glykogen und ermöglicht die Zelle auf Veränderungen imzu Blutzuckerreagieren.[66] Ein weiteres Beispiel fürposttranslationale Modifikation ist die Spaltung der Polypeptidkette. Chymotrypsin,ein Verdauungs Proteasewird in inaktiver Form alsproduziert Chymotrypsinogen in der Bauchspeicheldrüse und transportiert in dieser Form in den Magen wo sie aktiviert wird. Dies stoppt das Enzym aus Verdauen der Bauchspeicheldrüse oder anderen Gewebenbevor es den Darm eintritt. Diese Art der inaktiven Vorläufers an ein Enzym als Zymogenbekannt.

Einige Enzyme können aktiviert werdenwennin eine andere Umgebung lokalisiert (z. B. von einem reduzierenden(Zytoplasma)einer oxidierenden(Periplasma)-Umgebung, hohe pHWert auf niedrigen pH usw.).beispielsweise Hämagglutinin in das Influenza Wirddurch eine Konformationsänderung durch die sauren Bedingungen verursacht aktiviertVirus treten diesewenn sie innerhalb ihrer Wirtszelle aufgenommen und trittdas Lysosom (Yatim, Wildan. 1974)

Kapitel III

EXPERIMENT METHODE

1. Ort und Datum

DieDatum:Experiment wurde bei fertig

Tag und Mittwoch,  Dezember8. 2009

Zeit:13,15-14,50 Uhr

Ort: Labor für Biologie, Mathematik und naturwissenschaftlichen Fakultät, Makassar State University in2. Ost Bodenteil.

2. Werkzeuge und Materialien

1. Werkzeuge

1. Centrifuge
2. Mörtel und Pistilium
3. Große und kleine Baker
4. Pipette
5. Kleine Kegel
6. Glas Messung
7. Spirits Lampe

2. Materialien

1. Bud grüne Bohne
2. Amhilum Lösung
3. Fehling A und B Lösung
4. JKJ Lösung
5. HCL Flüssigkeit (10%)
6. NaOHLösung 1%
7. AQUADES
8. Filterpapier

3. Arbeitsablauf

1. Wir nehmen ein grüne Bohnen, und dann treten wir in den Mörtel nachdass wir es brach. Wir fügen 30 ml AQUADES.
2. Wir filtern die Flüssigkeitdie wir im ersten Schritt herausfinden, und dann gingen wir in das Zentrifugenröhrchen. Drehenauf sie 15 Minuten lang mit wenigen Geschwindigkeit.
3. Wir gossen eine klare Lösungdie wir in die Reaktions Glas finden
4. Vorbereitet 5 große Glasreaktions und wir füllen in jedes Röhrchen mit 1 ml amilum Lösung, und dann geben wir dem Label
5. Wir grüne Bohne betrat den Extrakt Knospedie wir von dritten Schritt kam in Rohr I, dann überprüftpHWert und es beachten. Danach haben wir in drei Röhrchen aufgeteilt, geben wir ihnen ein Etikett, B, C. Wir fügen JKJ Lösung oder fehling A und B nach 5 Minuten aufRohr A. Auf dem Rohr B nach 10 Minuten und wir haben gleiche ArtWeise der Behandlungwie Rohr A. Am Rohr C nach 15 Minuten wir gleiche Art der Behandlung mit Schlauch A. beachtenihre Farbenhaben,
6. in der zweiten Röhre  fügen wir 1-2 Flüssigkeit HCL, kontrolliert den pHWert. Und dann ml 1 grüne Bohne vonNummer ersten Schritt extrahieren, nachdem wir vor Dingen wie dem fünften Schritt habetun.
7. Im dritten Schritt haben wir 1 NaOHLösung fallen gelassen, wir geprüft und merkendessen pHWert. Dann1 hinzugefügt aus dritten Schritt extrahieren ml und wir haben gleiche ArtWeise zu behandelnwie die fünfte Stufe über
8. Im vierten Schritt fügten wir 10 JKJ Lösung fallen gelassen und seine Farbe beachten. Im fünften Rohr haben wir 10 Aussetzern fehling A und Bwir es dann erwärmen auf die Geister während 2 Minuten und wir Beobachtung der Farbwechsel und notieren Sie Lampe.
9. Das letztewir die Farben vergleichendie auf dem Rohr I-IV passiert, machen wir den Tisch und schließen sie.    

KAPITEL V

ABSCHLUSS UND VORSCHLÄGE

1. Fazit
   Die Schlussfolgerungendie nach dieser Beobachtung genommen werden könnensind:

1. pHWert eine Einflüsse für Enzyme Aktivitäthat
2. Enzyme arbeiteneine optimale Arbeit an der pHWert 1 für Säure und pH 12 fürBasis
3. das Ändern der Farbedie in jeder Röhre passiertbedeutetdass Enzymeobwohl die Farbwechsel arbeiten nicht gleiche mitTheorie

2. Vorschlag
   für die nächste practican, muss eine gute Arbeit mit der anderen Gruppe machenso wird die practicum besser sein und mit diesem Weg könnte die practicum schnellbeendet

LITERATUR

Alimuddinwerden.2003 Genarl Biologie.  Makassar: Jurusan Biologi FMIPA UNM

Anonim1.2009 Enzyme. Datei: www. ///H:/Enzyme.htm. Abgerufen am 10.Dezember 2009

Anonim2.2009 Enzyme avtivity.www.wikipedia.com.Accesed am 13. Dezemberth 2009

Eisenmesser EZ. 2005 Dynamical Beiträge zur Enzymkatalyse.Jakarta: Erlangga

Kurniasih, M. 1994 Biologie fürChemie.Jakarta: Erlangga

Parson.1994. Biologie derUniversität.Jakarta: Pustaka Setia

Yatim, Wildan. 1974 Biologie derUniversität.Bandung: Tarsito